Los carbohidratos, también llamados glúcidos, carbohidratos, hidratos de carbono o sacáridos, son elementos principales en la alimentación, que se encuentran principalmente en azúcares, almidones y fibra. La función principal de los carbohidratos es el aporte energético. Son una de las sustancias principales que necesita nuestro organismo, junto a las grasas y las proteínas.
Carbohidratos en los alimentos
Los carbohidratos se encuentran en una amplia variedad de alimentos entre los que se encuentras el pan, alubias, leche, palomitas de maíz, patatas, galletas, fideos, gaseosas, maíz o pastel de cereza. También vienen en una variedad de formas. Las formas más comunes y abundantes son los azúcares, fibras y almidones.
El componente básico de todos los hidratos de carbono es una molécula de azúcar, una simple unión de carbono, hidrógeno y oxígeno. Almidones y fibras son esencialmente cadenas de moléculas de azúcar. Algunos contienen cientos de azúcares. Algunas cadenas son lineales, otras complejas.
Tipos de carbohidratos
Los carbohidratos o hidratos de carbono se agrupan en dos categorías principales. Los carbohidratos simples incluyen azúcares, tales como el azúcar de la fruta (fructosa), el azúcar del maíz o el azúcar de uva (dextrosa o glucosa), y el azúcar de mesa (sacarosa). Los carbohidratos complejos (carbohidratos complejos) incluyen todo lo hecho de tres o más azúcares unidos. Los carbohidratos complejos se pensaba que eran más saludables para comer, mientras que los carbohidratos simples no eran tan buenos. Resulta que el panorama es más complicado que eso.
El sistema digestivo maneja todos los carbohidratos de la misma forma: los rompe (o trata de romperlos) en moléculas de azúcar simples, ya que sólo éstos son lo suficientemente pequeños para pasar al torrente sanguíneo. También convierte la mayoría de los carbohidratos digestibles en glucosa (también conocida como azúcar en la sangre), porque las células están diseñadas para utilizar esto como una fuente de energía universal.
La fibra es una excepción. No puede dividirse en moléculas de azúcar, por lo que pasa a través del cuerpo sin ser digerida. La fibra viene en dos variedades: la fibra soluble se disuelve en agua, mientras que la fibra insoluble no lo hace. Aunque ninguno de los tipos nutre el cuerpo, es buena para la salud de muchas maneras. La fibra soluble se une a las grasas en el intestino y las arrastra, lo que disminuye la lipoproteína de baja densidad (LDL, o colesterol malo). También ayuda a regular el uso de azúcares del cuerpo, ayudando a mantener a raya el hambre y el azúcar en sangre. La fibra insoluble ayuda a empujar la comida a través del tracto intestinal, la promoción de la regularidad y ayudar a prevenir el estreñimiento.
Funciones de los carbohidratos
Los glúcidos cumplen un papel muy importante en nuestro organismo, que incluyen las funciones relacionadas con el tema energético, el ahorro de las proteínas, la regulación del metabolismo de las grasas y el tema estructural.
Energía : Los carbohidratos aportan 4 kilocalorías (KCal) por gramo de peso neto, sin agua. Una vez repuestas y cubiertas todas las necesidades de energía del cuerpo, una pequeña parte se almacena en el hígado y los músculos en forma de glucógeno (normalmente no más de 0,5% del peso de la persona), el resto se transforma en tejido adiposo y se almacena en el organismo como grasas.
Se suele recomendar que minimamente se efectúe una ingesta diaria de 100 gramos de hidratos de carbono para mantener los procesos metabólicos.
Ahorro de proteínas: Cuando el cuerpo no dispone de suficientes hidratos de carbono, éste utilizará las proteínas con fines energéticos, consumiéndolas e impidiéndolas, por tanto, realizar otras funciones de construcción.
Regulación del metabolismo de las grasas: En caso de no cumplir con una ingestión suficiente de carbohidratos, las grasas se metabolizan como cuerpos cetónicos, que son productos intermedios que pueden provocar problemas: cetosis La cetosis es una situación metabólica del organismo originada por un déficit en el aporte de carbohidratos, lo que induce el catabolismo de las grasas a fin de obtener energía, generando unos compuestos denominados cuerpos cetónicos..
Estructura: los carbohidratos constituyen una porción pequeña del peso y estructura del organismo, pero igualmente importante.
Los carbohidratos en la dieta
Casi todos los alimentos en la dieta contienen en mayor o menor medida azúcares, tanto simples como compuestos. Ambos tipos son importantes en una dieta equilibrada, y se pueden encontrar en:
Azúcares simples se encuentran en los alimentos:
Fructosa en frutas frutas.
Galactosa en productos lácteos
Azúcares dobles en alimentos:
Lactosa en productos lácteos
Maltosa en verduras y en la cerveza
Sacarosa que es el azúcar de mesa. La miel también es un azúcar doble que además contiene una pequeña cantidad de vitaminas y minerales.
Carbohidratos complejos o alimentos “ricos en almidón” en alimentos:
Legumbres
Verduras ricas en almidón
Pan y cereales integrales
Carbohidratos simples que contienen vitaminas y minerales en alimentos:
Las frutas
La leche y sus derivados
Las verduras
Alimentos refinados y procesados – azúcar refinado que contiene carbohidratos simples:
Los azúcares refinados suministran calorías, pero no tienen vitaminas, minerales o fibra. Son las llamadas “calorías vacías” y son un factor importante en el aumento de peso.
Golosinas
Bebidas carbonatadas como cocacolas y gaseosas
Jarabes
El azúcar de mesa
harina blanca
arroz blanco
Carbohidratos y salud
Lo más sano para el cuerpo es obtener los carbohidratos, vitaminas y otros nutrientes en la forma más natural posible, sobre todo de frutas en lugar de productos refinados o procesados. Los requerimientos diarios de carbohidratos en una dieta equilibrada se miden de la siguiente forma: alimentos ricos en carbohidratos 55%, grasas 30% y proteínas 15%.
Los carbohidratos de rápida asimilación son galletas, chocolates, mermeladas y postres, entre otros, y los carbohidratos de lenta asimilación son los cereales integrales, verduras, frutas frescas, lácteos y legumbres.
Lo mejor para controlar el peso son los carbohidratos de asimilación lenta, ya que mantienen un suministro continuo de glucosa en sangre durante varias horas. Por el contrario, los carbohidratos de asimilación rápida promueven el sobrepeso y las caídas de azúcar en sangre.
Enzima:
Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido, y además son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.
ESTRUCTURA DE LOS ENZIMAS: EL CENTRO ACTIVO.
Los enzimas, en cuanto que proteínas, presentan todos los rasgos estructurales y propiedades químicas que caracterizan a esta notable clase de biomoléculas. En efecto, se ha podido comprobar que los enzimas pierden su actividad catalítica cuando sufren desnaturalización por efecto de los mismos agentes que afectan a las demás proteínas; la conformación tridimensional nativa intacta de la proteína enzimática resulta indispensable para que ésta desempeñe su función. Además, los enzimas, al igual que otras muchas clases de proteínas, presentan un centro activo a través del cual
interactúan con la(s) molécula(s) de ligando, que en este caso recibe(n) el nombre de sustrato(s), mediante un acoplamiento espacial (las superficies moleculares de ambos tienen formas complementarias) y químico (grupos funcionales complementarios del enzima y el (los) sustrato(s) establecen diferentes tipos de interacciones débiles entre sí). Tanto la actividad catalítica como el elevado grado de especificidad química que presentan los enzimas residen en esta interacción específica entre el enzima y su sustrato.
El centro activo es una cavidad existente en la superficie del enzima que está forrada interiormente por una serie de restos de aminoácidos. Por regla general los aminoácidos que forman parte del centro activo no se encuentran contiguos en la cadena polipeptídica, sino ocupando posiciones a veces muy alejadas en la misma. El hecho de que estos aminoácidos coincidan próximos entre sí sobre el centro activo no es más que una consecuencia del plegamiento característico de la cadena polipeptídica, es decir, de la conformación tridimensional nativa de la proteína enzimática. Puede resultar útil, aunque no siempre posible, distinguir entre los aminoácidos que forman parte del centro activo dos categorías:
a)Aminoácidos catalíticos. Son uno o más aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen unas peculiaridades químicas tales que los facultan para desarrollar una función catalítica. Constituyen el verdadero centro catalítico del enzima.
b)Aminoácidos de unión.Son una serie de aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, etc.) con grupos funcionales complementarios de la molécula de sustrato. Su función consiste en fijar la molécula de sustrato al centro activo en la posición adecuada para que los aminoácidos catalíticos puedan actuar.
En cuanto al resto de los aminoácidos de la cadena polipeptídica del enzima, los que no forman parte del centro activo, podría pensarse en principio que no desempeñan ninguna función, pero esto no es cierto; tienen la importante misión de mantener la conformación tridimensional catalíticamente activa del enzima; sin ella no existiría centro activo y el enzima no podría interactuar con su sustrato.
CINÉTICA ENZIMÁTICA: EL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO.
Los enzimas actúan de acuerdo con los mismos principios generales que los demás catalizadores: aumentan la velocidad de las reacciones químicas combinándose transitoriamente con los reactivos de manera que estos alcanzan un estado de transición con una energía de activación menor que el de la reacción no catalizada. Hay que destacar sin embargo que los enzimas son mucho más eficaces que cualquier catalizador artificial conocido. Se ha podido comprobar que los aumentos de velocidad que
producen son de entre 107 y 1014 veces la velocidad de la reacción no catalizada. La actividad molecular (número de moléculas de sustrato transformadas por una sola molécula de enzima por minuto) de distintos enzimas oscila entre unos pocos miles y varios millones de moléculas de sustrato por minuto. Cabe preguntarse pues, cómo consiguen los enzimas aumentos tan espectaculares en la velocidad de las reacciones químicas que catalizan.
CATÁLISIS ENZIMÁTICA: MECANISMOS
La idea de que el enzima se combina transitoriamente con el sustrato para formar un complejo enzima-sustrato en el cual se alcanza más fácilmente el estado de transición de la reacción catalizada es la piedra angular de todas las explicaciones acerca del fenómeno de la catálisis enzimática. Sin embargo, esta idea no termina de explicar en su totalidad dicho fenómeno; ciertamente, responde a la pregunta de ¿qué hacen los enzimas? pero deja sin contestar otra pregunta esencial: ¿cómo lo hacen?
Una forma interesante de abordar este problema consiste en preguntarse de donde procede la energía necesaria para provocar los considerables descensos en la energía de activación asociados con las reacciones químicas enzimáticamente catalizadas. Si nos atenemos a las leyes termodinámicas, la cuantía de tales descensos debe ser energéticamente "pagada" de alguna manera, ya que la energía "no se crea ni se destruye". La respuesta a esta pregunta reside en la propia naturaleza de la interacción entre el enzima y el sustrato y en el concepto de energía de fijación.
ESPECIFICIDAD DE LOS ENZIMAS
Como ya se apuntó anteriormente, la relación que existe entre el enzima y su sustrato es un caso particular de un fenómeno más amplio: la relación entre las proteínas y sus respectivos ligandos. Aunque hemos introducido alguna salvedad sobre el particular (el enzima no es exactamente complementario con el sustrato sino más bien con el estado de transición), podemos afirmar que entre el enzima y su sustrato se da un acoplamiento espacial (el sustrato "encaja" en el centro activo del enzima) y químico (ambos poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles entre sí). La especificidad de los enzimas reside en esta complementariedad estructural (Figura 14.7). Así, aquellos potenciales sustratos que, por falta de acoplamiento espacial y/o químico, no puedan acceder al centro activo del enzima, no podrán ser transformados por él. Por otra parte, es necesario tener en cuenta que, en muchos casos, no es la totalidad de la molécula de sustrato, sino solamente una parte de ella, denominada grupo determinante de la posición, la que se acopla espacial y químicamente con el centro activo.
INHIBICIÓN ENZIMATICA.
Existen una serie de sustancias, llamadas inhibidores, que inhiben o anulan la acción de los enzimas sin ser transformados por ellos. Su estudio resulta de gran utilidad a la hora de comprender los mecanismos de catálisis, la especificidad de los enzimas y otros aspectos de la actividad enzimática.
La inhibición enzimática puede ser irreversible o reversible, esta última comprende a su vez tres tipos: inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva.
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE.
Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con el enzima uniéndose covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo que el enzima queda inactivado irreversiblemente. El estudio de este tipo de inhibidores ha resultado de gran utilidad para identificar los grupos funcionales esenciales para la catálisis en aquellos enzimas a los que inactivan.
Este tipo de inhibición se conoce también como "envenenamiento" del enzima. Por ejemplo algunos compuestos organofosforados tóxicos llamados venenos nerviosos, que se utilizan como insecticidas, actúan inhibiendo irreversiblemente al enzima acetilcolinesterasa, la cual interviene en la actividad del sistema nervioso. Se sabe que estos compuestos organofosforados inactivan al enzima formando un enlace éster fosfórico con el grupo hidroxilo de un determinado resto del aminoácido serina, lo que demuestra que ese grupo funcional es esencial para la catálisis.
INHIBICIÓN REVERSIBLE.
Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente con el enzima, de manera parecida a como lo hacen los propios sustratos. Algunos inhibidores reversibles no se combinan con el enzima libre sino con el complejo enzima-sustrato
Se distinguen tres tipos de inhibición reversible:
INHIBICIÓN COMPETITIVA.
El inhibidor es una molécula que presenta un cierto parecido estructural con el sustrato, de manera que puede competir con él por acceder al centro activo, pero que no posee ningún enlace susceptible de ser atacado por el enzima. El inhibidor forma con el enzima libre un complejo enzima-inhibidor de características cinéticas análogas a las del complejo enzima-sustrato, pero que, lógicamente, no puede descomponerse a continuación para dar lugar al enzima libre y a los productos
INHIBICIÓN INCOMPETITIVA.
El inhibidor no se combina con el enzima libre ni afecta a su unión al sustrato, sino que lo hace con el complejo enzima-sustrato dando lugar a un complejo inactivo enzima-sustrato-inhibidor, que no se descompone posteriormente para dar lugar a los productos . El inhibidor se coloca próximo al centro activo situado de tal manera que impide físicamente la salida de los productos:





